Un equipo de investigadores siguió en tiempo real cómo se ensamblan partículas artificiales similares a virus, formadas por 60 proteínas. El estudio, publicado en Nature, sugiere que los contactos débiles entre sus piezas favorecen pasos estables hacia una estructura precisa. El hallazgo ayuda a explicar cómo las proteínas se organizan por sí solas.
Los investigadores combinaron fotometría de masas, que mide la masa de las partículas, con trampas para seguir complejos individuales mientras crecían. Eligieron la partícula artificial mi3: sus 60 proteínas forman 20 bloques de tres, llamados trímeros. Estos bloques construyen una estructura cerrada con 12 caras pentagonales. Las trampas consistían en pequeñas áreas circulares de una membrana lipídica, de 5 micrómetros de diámetro.
Los bloques establecían contactos débiles y reversibles hasta alcanzar formas cerradas más estables. El primer anillo pentagonal actuaba como punto de partida para el crecimiento. Alcanzar el siguiente estado estable requería sumar tres bloques antes de que alguno se desprendiera; varios pasos posteriores necesitaban solo dos. El equipo no observó que las estructuras se desarmaran durante el seguimiento, aunque los contactos entre bloques sí eran reversibles.
✅ Este enfoque podría ayudar a estudiar cómo se ensamblan otras estructuras biológicas. El experimento usó una partícula artificial vacía; las cápsides naturales pueden incorporar otros factores que modifiquen el proceso. Además, el método no resuelve los contactos más breves entre piezas.
