🔬 Un equipo definió la estructura de un complejo de poro del virus vaccinia, un poxvirus modelo. Mediante criotomografía electrónica, identificó tres proteínas —E6, E8 y L3— que forman este portal en la pared del núcleo viral. El hallazgo vincula ese poro con la salida de ARN mensajero y del genoma.
Los investigadores localizaron 2 075 portales en 92 núcleos virales. Cada uno mide unos 20 nm de largo y 13 nm de ancho; sobresale cerca de 3 nm de la capa externa. El mapa, a 8,2 Å, muestra un barril central de seis E6, con un aro exterior de seis E8 y otro interior de seis pares de L3.
El poro interior es más estrecho que el exterior: 19 frente a 30 Å. Sus rasgos encajan con el paso de ARN mensajero de hebra simple. En células infectadas, la helicasa D5 se acopló al borde de E8; los autores plantean que podría usar el mismo portal para ayudar a sacar el ADN viral.
✅ El portal reúne pasos clave para que el poxvirus inicie su ciclo y podría ser un blanco para fármacos contra ortopoxvirus. Aun así, el estudio se centra en vaccinia y los autores señalan que aún no saben cómo el portal se integra en la pared del núcleo ni cómo salen por completo el ARN y el ADN.
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