🔬 Un equipo de investigación describió en Nature cómo varias proteínas mantienen inactiva la nitrogenasa de la arquea Methanosarcina acetivorans. Al añadir ATP y 2-oxoglutarato, la actividad de su componente NifDK se triplicó en ensayos de laboratorio. El estudio sugiere un mecanismo que vincula este freno al estado energético y al nitrógeno celular.
Las nitrogenasas son enzimas que convierten el nitrógeno atmosférico en amoníaco y sostienen el ciclo global del nitrógeno. Aunque las versiones bacterianas se han estudiado en detalle, seguía sin conocerse cómo se organizan y regulan las nitrogenasas de las arqueas.
Los investigadores usaron criomicroscopía electrónica para describir un supercomplejo de proteínas de esta especie. Encontraron tres conjuntos NifDK, cada uno con cuatro subunidades, unidos por seis complejos de proteínas PII, cada uno con tres. Estos complejos bloquean el acceso de NifH y mantienen la enzima inactiva.
Las proteínas PII unen ADP y 2-oxoglutarato de forma asimétrica. Según el estudio, este mecanismo conecta el freno de la nitrogenasa con el estado energético y el nitrógeno celular. Al añadir 2-oxoglutarato y ATP, los complejos NifI se desprendieron y aumentó la actividad de NifDK.
✅ El hallazgo abre vías para estudiar cómo evolucionó la nitrogenasa y explorar posibles usos biotecnológicos. El resultado descrito corresponde a esta arquea, y el aumento de actividad se midió in vitro.
