🔬 Un estudio publicado en Nature establece el piridoxal 5′-fosfato (PLP) como cofactor fotoenzimático. El equipo aprovechó un intermedio quinonoide excitado para impulsar un acoplamiento asimétrico entre radicales de aminas bencílicas y precursores radicalarios reductores. Así amplía las rutas de formación de enlaces que pueden explorar las enzimas dependientes de PLP.
Las fotoenzimas no nativas ya permiten formar enlaces difíciles o imposibles con catalizadores de moléculas pequeñas. Sin embargo, la actividad fotoenzimática conocida se concentra en cofactores que absorben luz visible, como flavinas y nicotinamidas. El PLP pertenecía a un espacio de cofactores cromóforos sin actividad caracterizada.
El equipo sorteó las propiedades fotofísicas deficientes del intermedio quinonoide nativo con aminas bencílicas no nativas. También usó transferencia de energía por resonancia de Förster desde un fotosensibilizador externo para alcanzar ese estado excitado. El método genera y localiza a la vez un par de radicales en el sitio activo de la enzima.
✅ El resultado sugiere que las enzimas dependientes de PLP podrían abrir nuevas rutas para formar enlaces valiosos. Pero el propio diseño requiere aminas bencílicas no nativas y un fotosensibilizador externo para superar las propiedades deficientes del intermedio nativo.
