🔬 Un equipo de investigación diseñó proteínas que, junto con complejos metálicos, actúan como catalizadores activados por luz visible. Tras someterlas a evolución dirigida, obtuvo enzimas artificiales con alta enantioselectividad. El estudio, publicado en Nature, propone una vía para controlar reacciones químicas con proteínas creadas desde cero.
Estas metaloenzimas artificiales combinan un componente metálico sintético con una estructura de proteína. Hasta ahora, encontrar proteínas adecuadas dependía del ensayo y error y de los límites de las proteínas existentes. El equipo recurrió al diseño generativo para crear estructuras que se unieran a los fotocatalizadores elegidos.
Tras la evolución dirigida, las proteínas permitieron realizar diversas reacciones impulsadas por luz y reutilizar el catalizador. También funcionaron con complejos metálicos racémicos disponibles en el mercado. El trabajo describe un alto número de ciclos catalíticos.
Los estudios espectroscópicos indican que el entorno proteico prolonga el estado excitado del fotocatalizador y organiza el sustrato cerca del componente metálico. Estos cambios alteran cómo se transfiere la energía y contribuyen a controlar la selectividad de las reacciones.
✅ El trabajo sugiere que diseñar proteínas y mejorarlas mediante evolución dirigida permite controlar catalizadores metálicos sin pareja proteica natural. El resumen no aporta cifras de rendimiento o enantioselectividad, lo que limita la comparación con otros sistemas.
